POLECAMY
Koszyk
Nowoczesny podręcznik chemii białek i peptydów. Tematyka ta budzi od wielu lat ogromne zainteresowanie uczonych, czego odzwierciedleniem jest liczba laureatów Nagrody Nobla w dziedzinie chemii za odkrycia dotyczące chemii białek. Autor publikacji jest cenionym i uznanym badaczem w tej dziedzinie.
W podręczniku omówiono:
* budowę aminokwasów i peptydów oraz metody ich chemicznej syntezy;
* oczyszczanie białek;
* trójwymiarową budowę polipeptydów i białek, metody wyznaczania ich struktury i jej powiązanie z funkcjami biologicznymi;
* zastosowanie technik komputerowych (grafika molekularna, bazy danych, bioinformatyka) do badania i projektowania białek oraz przewidywania ich trzeciorzędowej struktury;
* wykorzystanie uzyskanych informacji w badaniach ewolucji gatunków.
Interesująca publikacja dla studentów chemii, biochemii, farmacji, medycyny, biologii, rolnictwa i kierunków pokrewnych, a także dla wykładowców i pracowników naukowych.
(...) Materiał przedstawiony w książce można uznać za kompletny dla studenta specjalizującego się w chemii peptydów i białek. Jednocześnie można stwierdzić, że nie jest on przeładowany. Są to niewątpliwie najważniejsze cechy dobrego podręcznika (...)
(Prof. dr hab. Jan Izdebski, Wydział Chemii Uniwersytetu Warszawskiego)
| Rok wydania | 2008 |
|---|---|
| Liczba stron | 200 |
| Kategoria | Chemia organiczna |
| Wydawca | Wydawnictwo Naukowe PWN |
| ISBN-13 | 978-83-01-15477-6 |
| Numer wydania | 1 |
| Język publikacji | polski |
| Informacja o sprzedawcy | ePWN sp. z o.o. |
![Synteza i właściwości soli 3,3’-[α,ω-(dioksaalkan)]bis(1-alkiloimidazoliowych)](https://o.ibuk.pl/okladki/230/u1/144027.jpg)
Ciekawe propozycje
Spis treści
| 1. Struktura kowalencyjna peptydów i białek | 1 |
| 1.1. Wprowadzenie: dlaczego interesujemy się białkami | 1 |
| 1.2. Aminokwasy jako podstawowe części składowe białek | 2 |
| 1.3. Właściwości aminokwasów | 4 |
| 1.4. Wiązanie peptydowe | 11 |
| 1.5. Terminologia i zapis skrótowy | 14 |
| 1.6. Skład i sekwencja | 14 |
| 1.7. Ładunek elektryczny peptydów i białek | 16 |
| 1.8. Nieskończona (prawie) różnorodność struktur | 16 |
| 1.9. Przykładowa struktura białka: insulina | 17 |
| 2. Chemiczna synteza peptydów | 20 |
| 2.1. Wprowadzenie | 20 |
| 2.2. Zasady syntezy peptydów | 21 |
| 2.3. Synteza w roztworze i na nośniku stałym | 24 |
| 2.4. Grupy zabezpieczające | 27 |
| 2.5. Reakcja sprzęgania | 31 |
| 2.6. Wiązanie ze stałym nośnikiem | 33 |
| 2.7. Oczyszczanie i charakteryzowanie produktu | 35 |
| 2.8. Synteza peptydów a racemizacja | 37 |
| 2.9. Przykład syntezy peptydu | 38 |
| 3. Oczyszczanie białek | 44 |
| 3.1. Istota problemu | 44 |
| 3.2. Stosowane sposoby postępowania | 46 |
| 3.3. Stosowane techniki | 51 |
| 3.4. Typowy przykład oczyszczania peptydu | 68 |
| 4. Badanie struktury kowalencyjnej peptydów i białek | 73 |
| 4.1. Wprowadzenie | 73 |
| 4.2. Względna masa cząsteczkowa i liczba podjednostek | 74 |
| 4.3. Analiza składu amino kwasowego | 78 |
| 4.4. Identyfikacja N-terminalnego aminokwasu | 80 |
| 4.5. Sekwencjonowanie metodami chemicznymi | 82 |
| 4.6. Sekwencjonowanie przy uzyciu spektrometrii mas | 94 |
| 5. Białka w trzech wymiarach | 108 |
| 5.1. Wprowadzenie: anatomia krambiny | 108 |
| 5.2. Konformacja szkieletu polipeptydowego | 113 |
| 5.3. Regularna struktura drugorzędowa | 117 |
| 5.4. Czynniki decydujące o trójwymiarowej strukturze białek | 124 |
| 5.5. Trwałość zwiniętego białka i sposoby jej badania | 127 |
| 5.6. Jak funkcjonują białka: przykłady | 130 |
| 6. Chemia białek in silico | 143 |
| 6.1. Wprowadzenie | 143 |
| 6.2. Bazy danych na temat białek | 144 |
| 6.3. Modelowanie molekularne | 147 |
| 6.4. Wyszukiwanie i porównywanie sekwencji | 151 |
| 6.5. Ewolucja białek | 155 |
| 6.6. Przewidywanie struktury trójwymiarowej | 160 |
| 6.7. Proteomika | 163 |
| Rozwiązania zadań | 170 |
| Skorowidz | 184 |
Wypożyczaj w abonamencie!
Już od 2,66 zł za ebooka
