Druga twarz tlenu

Druga twarz tlenu

Wolne rodniki w przyrodzie

7 ocen

Format:

ibuk

WYBIERZ RODZAJ DOSTĘPU

 

Dostęp online przez myIBUK

WYBIERZ DŁUGOŚĆ DOSTĘPU

6,15

Wypożycz na 24h i opłać sms-em

24,95

cena zawiera podatek VAT

ZAPŁAĆ SMS-EM

TA KSIĄŻKA JEST W ABONAMENCIE

Już od 19,90 zł miesięcznie za 5 ebooków!

WYBIERZ SWÓJ ABONAMENT

Często pytamy:



  • Czy życiodajny tlen może być także szkodliwy?

  • Czy wiąże się to z powstawaniem wolnych rodników?

  • Czy długość naszego życia zależy od tego, ile wolnych rodników powstaje w komórkach naszego organizmu?

  • Czy nadmiar wolnych rodników prowadzi do powstawania nowotworów?

  • Ile wolnych rodników wdychamy w jednym hauście dymu z papierosa?

  • Jak możemy zapobiegać efektom starzenia się?

  • Dlaczego warto pić czerwone wino i zieloną herbatę?

  • Czy czekolada zawiera przeciwutleniacze?

  • Czy wolne rodniki bywają pożyteczne?

  • Czy gotowość mężczyzny do aktu miłosnego zależy od wolnorodnikowego pośrednika?

  • Czy organizm kobiety lepiej broni się przed wolnymi rodnikami?


Odpowiedzi na te i inne pytania znajdziemy w tej książce.


Podręcznik stanowi syntezę najnowszej wiedzy o roli tlenu w organizmach żywych. Nie bez racji tlen nazywamy życiodajnym pierwiastkiem, w istotny, bowiem sposób uczestniczy on w powstaniu, ewolucji i trwaniu życia na Ziemi. Stosunkowo niedawno odkryto, że pierwiastek ten ma także swoją drugą twarz – w procesach przemiany materii, w każdej komórce oraz w jej otoczeniu powstają reaktywne formy tlenu (RFT), które mogą uszkadzać DNA i inne składniki komórek. Skutki tych zjawisk przedstawiono w niniejszej pracy.


Pierwsza część książki przedstawia powstawanie i właściwości reaktywnych form tlenu oraz przebieg i skutki ich reakcji ze składnikami komórek.


Druga część zapoznaje z komórkowymi mechanizmami obrony – enzymami, innymi białkami obronnymi i niskocząsteczkowymi antyoksydantami.


Część trzecia zajmuje się skutkami reakcji reaktywnych form tlenu na poziomie komórki i organizmu, przedstawiając różne procesy, o których przebiegu decydują metabolity tlenu.


Część czwarta adresowana jest do osób, które zaczynają czy chcą rozpocząć badania związane z zagadnieniami reaktywnych form tlenu, i jest zbiorem metod najczęściej stosowanych w tym zakresie w typowych pracowniach biochemicznych bez specjalnego wyposażenia aparaturowego.


Podręcznik napisany lekko, przystępnie, często żartobliwie, ale z zachowaniem rygorów ścisłości naukowej, zawiera odnośniki do najnowszych prac oryginalnych i przeglądowych, a także "książkę kucharską" dla początkujących badaczy. Ze względu na mnogość ukazujących się, co roku publikacji naukowych dotyczących reaktywnych form tlenu, nie może sobie rościć prawa do kompletności przedstawienia problemu, niemniej jednak może być wprowadzeniem ułatwiającym lekturę prac bardziej specjalistycznych.


Pozycja przeznaczona jest dla studentów, naukowców i praktyków w dziedzinach: chemii, biochemii, biologii, medycyny, farmacji, toksykologii, parazytologii oraz ekologii, a także dla każdego, kto w pracy zawodowej styka się z wolnymi rodnikami.


Liczba stron448
WydawcaWydawnictwo Naukowe PWN
ISBN-13978-83-01-13847-9
Numer wydania2
Język publikacjipolski
Informacja o sprzedawcyRavelo Sp. z o.o.

Ciekawe propozycje

Spis treści

  Wstęp    13
  Część 1: Strategia ataku    15
    1.1. Tlen: pierwiastek życia i śmierci    15
      1.1.1. Tlen — pierwiastek życia    15
      1.1.2. Tlen — pierwiastek chorób i śmierci    16
    1.2. Co to są reaktywne formy tlenu?    19
    1.3. Właściwości reaktywnych form tlenu    30
      1.3.1. Nieco o reakcjach wolnorodnikowych w ogólności    30
        1.3.1.1. Inicjacja    30
        1.3.1.2. Propagacja    32
        1.3.1.3. Terminacja    34
        1.3.1.4. Powstawanie rodników organicznych    34
      1.3.2. Anionorodnik ponadtlenkowy    35
      1.3.3. Nadtlenek wodoru    46
      1.3.4. Rodnik hydroksylowy    48
      1.3.5. Tlen singletowy    51
      1.3.6. Ozon    53
      1.3.7. Kwas podchlorawy i jego krewniacy    54
      1.3.8. Tlenek azotu i nadtlenoazotyn    55
      1.3.9. Rodniki organiczne    57
    1.4. Jak powstają reaktywne formy tlenu?    58
      1.4.1. Promieniowanie jonizujące    59
      1.4.2. Ultradźwięki    61
      1.4.3. Promieniowanie nadfioletowe    62
      1.4.4. Światło. Fotosensybilizacja. Fotoredukcja    62
      1.4.5. Utlenianie zredukowanych form niskocząsteczkowych składników komórek    64
      1.4.6. Utlenianie ksenobiotyków. Cykle redoks    66
      1.4.7. Utlenianie białek oddechowych    69
      1.4.8. Reakcje enzymatyczne    71
      1.4.9. Łańcuch oddechowy    73
      1.4.10. Peroksysomy    75
      1.4.11. Inne łańcuchy transportu elektronów    76
      1.4.12. W jakich okolicznościach powstaje tlen singletowy?    78
      1.4.13. Narodziny dalszych krewnych    79
      1.4.14. Jakie jest stacjonarne stężenie O2 i H2O2 w komórkach?    81
      1.4.15. Stykamy się z reaktywnymi formami tlenu częściej, niż podejrzewamy    82
    1.5. Biologiczne znaczenie reakcji RFT    84
      1.5.1. Oskarżenie: reaktywne formy tlenu uszkadzają komórki    84
      1.5.2. Kto jest zabójcą? Podejrzany: rodnik hydroksylowy    86
      1.5.3. Skąd się bierze rodnik hydroksylowy in vivo? Domniemana droga: reakcja Habera–Weissa    87
      1.5.4. Lepsza hipoteza: reakcja Fentona    88
      1.5.5. Podejrzany utrudnia zbieranie dowodów: regiospecyficzna reakcja Fentona    90
      1.5.6. Inni podejrzani    91
    1.6. Niebezpieczne jony metali    91
      1.6.1. Czy jony metali przejściowych są wolnymi rodnikami?    91
      1.6.2. Jony metali przejściowych: nieproszeni goście    94
      1.6.3. Dobre i złe chelatory jonów metali    95
      1.6.4. Czy in vivo dostępne są jony metali katalizujące reakcję Habera–Weissa?    97
    1.7. Uszkadzanie składników komórek przez reaktywne formy tlenu    99
      1.7.1. Peroksydacja lipidów    99
      1.7.2. Co to jest peroksydacja enzymatyczna?    105
      1.7.3. Produkty końcowe peroksydacji lipidów: wtórne mediatory działania reaktywnych form tlenu    106
      1.7.4. Jakie jest biologiczne znaczenie peroksydacji lipidów?    107
      1.7.5. Peroksydacja lipidów a starczy barwnik (lipofuscyna)    109
      1.7.6. Uszkadzanie białek przez reaktywne formy tlenu    110
      1.7.7. Nie tylko lipidy ulegają peroksydacji!    115
      1.7.8. Gromadzenie się białek uszkodzonych przez reaktywne formy tlenu w starych komórkach    116
      1.7.9. Uszkadzanie kwasów nukleinowych    117
      1.7.10. Ile uszkodzeń DNA powstaje w komórce?    119
      1.7.11. Cukrowce też są uszkadzane    119
    1.8. Tlen a promieniowanie jonizujące    120
    1.9. Jak się to robi? Najczęściej stosowane metody wykrywania reaktywnych form tlenu i wywoływanych przez nie uszkodzeń    120
      1.9.1. Przegląd metod    121
        1.9.1.1. Spektrometria elektronowego rezonansu paramagnetycznego    121
        1.9.1.2. Pułapkowanie spinów    122
        1.9.1.3. Chemiluminescencja    124
        1.9.1.4. Reakcje dające specyficzne, łatwo wykrywalne produkty    125
      1.9.2. Detekcja anionorodnika ponadtlenkowego    127
      1.9.3. Detekcja nadtlenku wodoru    131
      1.9.4. Detekcja rodnika hydroksylowego    132
      1.9.5. Jak można wyznaczyć stałe szybkości reakcji reaktywnych form tlenu?    136
      1.9.6. Badanie peroksydacji lipidów    138
        1.9.6.1. Reakcja z kwasem tiobarbiturowym    138
        1.9.6.2. Pomiar stężenia nadtlenków lipidów    139
        1.9.6.3. Pomiar stężenia sprzężonych dienów    140
        1.9.6.4. Pomiar uwalniania alkanów    140
        1.9.6.5. Chemiluminescencja    140
        1.9.6.6. Inne metody    141
      1.9.7. Badanie produktów utlenienia białek    142
  Część 2: Mechanizmy obrony    144
    2.1. Ochrona osobista komórek: mechanizmy obrony przed reaktywnymi formami tlenu    144
    2.2. Białka chroniące przed reaktywnymi formami tlenu    145
      2.2.1. Służby wysoce specjalne: enzymy rozkładające reaktywne formy tlenu    145
      2.2.2. Inne enzymy obronne    149
      2.2.3. Jony metali pod ścisłą strażą    152
      2.2.4. Podwójna rola peroksydazy glutationowej    156
      2.2.5. Wywiad z agentką SOD-1    159
      2.2.6. Dysmutazy z epoki przedmiedziowej    166
      2.2.7. Nieco rozważań o ewolucji dysmutaz ponadtlenkowych    168
      2.2.8. Dysmutazy a endosymbiotyczna teoria pochodzenia mitochondriów i chloroplastów    169
      2.2.9. Występowanie dysmutaz. Prawidłowości i zagadki    169
      2.2.10. Pozakomórkowa dysmutaza ponadtlenkowa    171
      2.2.11. Zapoznajmy się nieco bliżej: katalaza    173
      2.2.12. Zapoznajmy się nieco bliżej: peroksydaza glutationowa    174
      2.2.13. Bakteryjni krewniacy katalaz i peroksydaz    175
      2.2.14. Układ tioredoksyny    176
      2.2.15. Jeszcze jedno białko obronne: metalotioneina    177
      2.2.16. Białka — kamikadze    179
    2.3. Mali obrońcy    179
      2.3.1. Pionki gry obronnej komórek: antyoksydanty niskocząsteczkowe    179
      2.3.2. Nowa rola końcowych produktów metabolizmu?    184
      2.3.3. Osobliwy tripeptyd: glutation    186
      2.3.4. Askorbinian: antyoksydant trochę podejrzany    189
      2.3.5. Główne antyoksydanty hydrofobowe: tokoferole    192
      2.3.6. Kolejne antyoksydanty hydrofobowe: karotenoidy i ksantofile    194
      2.3.7. Budująca współpraca antyoksydantów    196
      2.3.8. Czy metale mogą być antyoksydantami?    198
      2.3.9. Sztuczne antyoksydanty i niby-enzymy    199
      2.3.10. Dla każdego coś miłego    201
    2.4. Powrót anionorodnika ponadtlenkowego. Zlew wolnorodnikowy    203
    2.5. Askorbinianowy zlew wolnorodnikowy    204
    2.6. Co chroni płyny pozakomórkowe przed reaktywnymi formami tlenu?    205
    2.7. Całkowita zdolność antyoksydacyjna    208
    2.8. Czarna teczka na Antyoksydanty (podsłuchane w Urzędzie Ochrony Komórki)    215
    2.9. Trzecia linia obrony    218
      2.9.1. Uszkodzenia DNA są naprawiane    218
      2.9.2. Uszkodzone białka są trawione szybciej    220
    2.10. Jak to się robi? Oznaczanie aktywności głównych enzymów chroniących przed reaktywnymi formami tlenu    222
      2.10.1. Dysmutaza ponadtlenkowa    222
      2.10.2. Katalaza    225
      2.10.3. Peroksydaza glutationowa    225
  Część 3: Obrazki z pola bitwy    227
    3.1. Koncepcja stresu oksydacyjnego    227
    3.2. Metaboliczne efekty stresu oksydacyjnego    228
    3.3. Mutagenne działanie reaktywnych form tlenu    231
    3.4. Adaptacje komórek    232
    3.5. Reaktywne formy tlenu jako obrońcy organizmu    234
      3.5.1. Wybuch oddechowy fagocytów    234
        3.5.1.1. Nowy rodzaj wybuchu: wybuch oddechowy    234
        3.5.1.2. Fagocytarny miotacz ognia: oksydaza NADPH    235
        3.5.1.3. Tragiczne konsekwencje niedoboru oksydazy NADPH: przewlekła choroba ziarniniakowa    237
        3.5.1.4. Czynniki modyfikujące wybuch oddechowy    237
        3.5.1.5. Jak wybuch oddechowy zabija bakterie?    238
        3.5.1.6. Inna broń granulocytów obojętnochłonnych: mieloperoksydaza    239
      3.5.2. Reaktywne formy tlenu w parazytologii: bronią nie tylko przed bakteriami    239
      3.5.3. Co ślina przeciw mikrobom przynosi    241
    3.6. Inne komórki również uwalniają reaktywne formy tlenu    242
    3.7. Medycyna pisana na nowo    242
      3.7.1. Reaktywne formy tlenu a choroby    242
      3.7.2. Niebezpieczeństwa zapalenia    243
      3.7.3. Kolejny paradoks związany z tlenem: reperfuzja po niedokrwieniu. Uwaga przy transplantacji narządów!    245
      3.7.4. Inne występki reaktywnych form tlenu    248
        3.7.4.1. Reumatoidalne zapalenie stawów    248
        3.7.4.2. Miażdżyca    249
        3.7.4.3. Cukrzyca    252
        3.7.4.4. Choroby ośrodkowego układu nerwowego    255
        3.7.4.6. Choroby krwinek czerwonych    258
        3.7.4.7. Nowotwory    260
        3.7.4.8. AIDS    261
        3.7.4.9. Choroby samouodpornieniowe    262
        3.7.4.10. Grypa    263
        3.7.4.11. Wstrząs    263
        3.7.4.12. Alkaptonuria    263
        3.7.4.13. Prion a sprawa dysmutazy    264
      3.7.5. Reaktywne formy tlenu przeszkadzają w leczeniu    264
      3.7.6. Reaktywne formy tlenu także leczą i pomagają    266
      3.7.7. Antyoksydanty i enzymy rozkładające reaktywne formy tlenu jako leki    267
        3.7.7.1. Czy antyoksydanty mogą leczyć?    267
        3.7.7.2. Antyoksydanty już leczą!    270
        3.7.7.3. Enzymy jako leki    273
        3.7.7.4. Problemy i kłopoty    276
        3.7.4.5. Choroby układu pokarmowego    257
      3.7.8. Gdzie jeszcze mogą przydać się antyoksydanty i enzymy broniące przed reaktywnymi formami tlenu?    277
    3.8. Fizjologiczny stres oksydacyjny    278
      3.8.1. Czy bieg po zdrowie jest zdrowy?    278
      3.8.2. Gdy działa wewnętrzny grzejnik    281
    3.9. Reaktywne formy tlenu a starzenie się    282
    3.10. Reaktywne formy tlenu jako agenci szkodliwych czynników środowiskowych    288
      3.10.1. Azbest i sfrustrowane fagocyty    288
      3.10.2. Powietrze, które wdychamy    289
      3.10.3. Herbicydy bipirydylowe    291
      3.10.4. Ksenobiotyki i biedna wątroba    292
      3.10.5. Gdy Wojtek zostanie strażakiem    293
    3.11. Ludzie przeciwko sobie — za pośrednictwem reaktywnych form tlenu    293
      3.11.1. Zanim wychylisz kieliszek    293
      3.11.2. Co jest w dymku z papierosa?    296
    3.12. Reaktywne formy tlenu a rośliny    298
      3.12.1. Glon trujący ryby i inni truciciele    298
      3.12.2. Pomidory: SOD zamiast okularów słonecznych    298
      3.12.3. Dysmutaza na straży wiązania azotu    299
      3.12.4. SOD jako wyłącznik światła?    299
      3.12.5. Rośliny adaptują się do parakwatu    299
      3.12.6. Szok tlenowy po niedotleniniu — również u roślin    300
      3.12.7. Reaktywne formy tlenu bronią rośliny    300
    3.13. Pochwała równowagi    301
    3.14. Szukamy okoliczności łagodzących: w jaki jeszcze sposób reaktywne formy tlenu mogą być pożyteczne?    304
      3.14.1. Reaktywne formy tlenu jako substraty reakcji enzymatycznych    304
      3.14.2. Anionorodnik ponadtlenkowy jako patron ojcostwa?    306
      3.14.3. Wybuch na początku nowego życia    307
      3.14.4. Nadtlenki takie, że do rany przyłóż    307
      3.14.5. Bez reaktywnych form tlenu nie byłoby czerwonych jabłuszek    308
      3.14.6. Czy stres oksydacyjny może być korzystny dla organizmu?    308
    3.15. Reaktywne formy tlenu indukują biosyntezę białek    309
      3.15.1. Szoki indukują syntezę białek chroniących przed reaktywnymi formami tlenu    309
      3.15.2. Reaktywne formy tlenu indukują biosyntezę białek w komórkach bakteryjnych    310
      3.15.3. Jak to wygląda w komórkach ssaków?    312
    3.16. Reaktywne formy tlenu jako mediatory i regulatory metabolizmu    315
      3.16.1. Reaktywne formy tlenu indukują różnicowanie?    316
      3.16.2. Nadtlenek wodoru jako mediator działania insuliny — i nie tylko    318
      3.16.3. Reaktywne formy tlenu stymulują transport    319
      3.16.4. Reaktywne formy tlenu wpływają na przekazywanie informacji do komórki i w komórce    321
      3.16.5. Nadtlenki regulują syntezę prostanoidów    327
      3.16.6. Tlenek azotu: niezwykły pośrednik    328
      3.16.7. Główny komórkowy bufor redoks    333
      3.16.8. Reaktywne formy tlenu a apoptoza    336
    3.17. Czy powinniśmy jeść więcej antyoksydantów?    337
    3.18. Smutne dziedzictwo    339
    3.19. Czego możemy oczekiwać?    342
  Część 4: Książka kucharska dla początkujących badaczy reaktywnych form tlenu    343
    4.1. Detekcja anionorodnika ponadlenkowego    343
      4.1.1. Detekcja wytwarzania O2 przez zaktywowane granulocyty w pełnej krwi na podstawie redukcji cytochromu c    343
      4.1.2. Detekcja wytwarzania O2 na podstawie redukcji błękitu nitrotetrazoliowego (NBT)    344
      4.1.3. Detekcja wytwarzania O2 na podstawie utleniania hydroetydyny    345
    4.2. Detekcja nadtlenku wodoru    346
      4.2.1. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania czerwieni fenolowej    346
      4.2.2. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania skopoletyny    347
      4.2.3. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania dihydrorodaminy 123    347
      4.2.4. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania 2´,7´-dichlorofluorescyny    348
    4.3. Detekcja rodnika hydroksylowego    349
      4.3.1. Detekcja wytwarzania rodnika hydroksylowego poprzez pomiar degradacji deoksyrobozy    349
      4.3.2. Detekcja wytwarzania rodnika hydroksylowego poprzez pomiar hydroksylacji salicylanu    350
      4.3.3. Detekcja rodnika hydroksylowego poprzez pomiar hydroksylacji benzoesanu    351
      4.3.4. Detekcja rodnika hydroksylowego na podstawie tworzenia metanosulfinianu    352
    4.4. Kompetycyjne wyznaczanie stałych szybkości reakcji rodnika hydroksylowego na podstawie hamowania degradacji deoksyrybozy    353
    4.5. Detekcja słabo związanych jonów metali    354
      4.5.1. Oznaczenie stężenia żelaza niehemowego za pomocą ferrozyny    354
      4.5.2. Test utleniania askorbinianu w celu stwierdzenia obecności „katalitycznych jonów metali”    355
      4.5.3. Test uszkodzenia DNA przez bleomycynę do oznaczenia stężenia słabo związanych jonów żelaza    355
      4.5.4. Test uszkodzenia DNA przez fenantrolinę do oznaczenia stężenia słabo związanych jonów miedzi    356
      4.5.5. Spektroskopowa detekcja formy ferrylowej mioglobiny    357
    4.6. Badanie peroksydacji lipidów    358
      4.6.1. Oznaczenie stężenia produktów peroksydacji lipidów z kwasem tiobarbiturowym    358
        4.6.1.1. Oznaczenie spektrofotometryczne bez ekstrakcji chromogenu    359
        4.6.1.2. Oznaczenie spektrofotometryczne z ekstrakcją chromogenu    359
        4.6.1.3. Oznaczenie fluorymetryczne    360
      4.6.2. Spektrofotometryczna detekcja sprzężonych dienów    360
      4.6.3. Jodometryczny pomiar stężenia nadtlenków    361
      4.6.4. Oznaczenie stężenia nadtlenków z oranżem ksylenolowym    363
    4.7. Badanie uszkodzeń białek przez reaktywne formy tlenu    364
      4.7.1. Oznaczenie zawartości grup aminowych w białkach za pomocą fluoreskaminy    364
      4.7.2. Oznaczenie zawartości grup tiolowych w białkach i w błonach    365
        4.7.2.1. Oznaczenie zawartości grup tiolowych za pomocą odczynnika Ellmana    365
        4.7.2.2. Oznaczenie zawartości grup tiolowych za pomocą ditiopirydyny    366
      4.7.3. Spektrofluorymetryczna detekcja aromatycznych reszt aminokwasowych i produktów ich modyfikacji w białkach    366
      4.7.4. Oznaczanie zawartości grup karbonylowych w białkach na podstawie reakcji z dinitrofenylohydrazyną    367
    4.8. Oznaczanie aktywności dysmutazy ponadtlenkowej    368
      4.8.1. Metoda redukcji NBT za pomnocą ksantyny i oksydazy ksantynowej    368
      4.8.2. Metoda cytochromowa    370
      4.8.3. Metoda adrenalinowa    371
      4.8.4. Metoda pirogallolowa    372
      4.8.5. Metoda 6-hydroksydopaminowa    373
      4.8.6. Metoda z zastosowaniem zasadowego roztworu DMSO    373
      4.8.7. Bezpośrednia metoda spektrofotometryczna    374
      4.8.8. Usuwanie hemoglobiny przed oznaczeniem aktywności SOD w krwinkach czerwonych    375
    4.9. Oznaczanie aktywności katalazy    376
    4.10. Oznaczanie aktywności peroksydazy glutationowej    376
      4.10.1. Metoda bezpośrednia    376
      4.10.2. Metoda pośrednia    377
    4.11. Oznaczanie aktywności transferazy glutationowej    378
    4.12. Barwienie żeli na aktywność dysmutazy ponadtlenkowej i katalazy po rozdziale elektroforetycznym    379
      4.12.1. Barwienie żeli na aktywność SOD    380
        4.12.1.1. Barwienie negatywowe    380
        4.12.1.2. Barwienie pozytywowe    380
      4.12.2. Barwienie żeli na aktywność katalazy    380
        4.12.2.1. Barwienie za pomocą żelazicyjanku    381
        4.12.2.2. Barwienie za pomocą peroksydazy i diaminobenzydyny    381
    4.13. Oznaczanie stężenia glutationu    382
      4.13.1. Oznaczenie całkowitego stężenia glutationu (GSH+GSSG)    382
      4.13.2. Oznaczenie stężenia GSH    383
        4.13.2.1. Oznaczenie za pomocą aldehydu o-ftalowego    383
        4.13.2.2. Oznaczenie za pomocą glioksalazy I    384
      4.13.3. Oznaczanie stężenia disulfidu glutationu    384
      4.13.4. Oznaczanie mieszanych disulfidów białkowo-glutationowych    386
    4.14. Oznaczanie stężenia askorbinianu    387
      4.14.1. Oznaczenie za pomocą 2,6-dichlorofenyloindofenolu    387
      4.14.2. Oznaczenie za pomocą a,a´-bipirydylu    388
    4.15. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej płynów biogennych    389
      4.15.1. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie hamowania utleniania ABTS    389
      4.15.2. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie hamowania utleniania 2´,7´-dichlorofluorescyny    391
      4.15.3. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie redukcji jonów żelaza (III)    392
      4.15.4. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie redukcji kationorodnika ABTS+    393
  Literatura    395
  Skorowidz    436
RozwińZwiń
W celu zapewnienia wysokiej jakości świadczonych przez nas usług, nasz portal internetowy wykorzystuje informacje przechowywane w przeglądarce internetowej w formie tzw. „cookies”. Poruszając się po naszej stronie internetowej wyrażasz zgodę na wykorzystywanie przez nas „cookies”. Informacje o przechowywaniu „cookies”, warunkach ich przechowywania i uzyskiwania dostępu do nich znajdują się w Regulaminie.

Nie pokazuj więcej tego powiadomienia