Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych

3 oceny

Format:

pdf, ibuk

DODAJ DO ABONAMENTU

WYBIERZ RODZAJ DOSTĘPU

10,08  15,75

Format: pdf

 

Dostęp online przez myIBUK

WYBIERZ DŁUGOŚĆ DOSTĘPU

Cena początkowa: 15,75 zł (-36%)

Najniższa cena z 30 dni: 11,03 zł (-9%)  


10,08

w tym VAT

TA KSIĄŻKA JEST W ABONAMENCIE

Już od 24,90 zł miesięcznie za 5 ebooków!

WYBIERZ SWÓJ ABONAMENT

W pracy przedstawiono i przedyskutowano wyniki badań przemian strukturalnych surowiczej albuminy ludzkiej i wołowej, przebiegających pod wpływem kontrolowanego wzrostu temperatury w roztworach wodnych. Zastosowanie wysokiej jakości czułego mikrokalorymetru pozwoliło prześledzić subtelne zmiany zachodzące w białku pod wpływem takich czynników środowiskowych, jak radiowe (RF) i ultrafioletowe (UV) promieniowanie elektromagnetyczne. Udokumentowano występowanie różnic w przebiegu termicznego rozfałdowania albuminy wolnej i zawierającej kwasy tłuszczowe, reakcji obydwu form białka na promieniowanie UV oraz w wiązaniu denaturantów (etanolu). Połączenie danych kalorymetrycznych z odpowiednim modelem matematycznym pozwoliło scharakteryzować założony proces termicznej denaturacji trójdomenowego białka, jakim jest albumina.


Rok wydania2009
Liczba stron146
KategoriaInne
WydawcaUniwersytet Śląski
ISBN-13978-83-8012-866-8
Numer wydania1
Język publikacjipolski
Informacja o sprzedawcyePWN sp. z o.o.

Ciekawe propozycje

Spis treści

  Spis treści
  
  Wprowadzenie /    7
  
  1. Białka: konformacja, pojemność cieplna /    13
  1.1. Stan konformacyjny białka /    13
  1.2. Pojemność cieplna białek /    15
  
  2. Albumina — struktura i funkcje /    20
  
  3. Badania DSC białek /    24
  3.1. Termiczne rozfałdowanie białka /    24
  3.2. Aspekty kinetyczne w procesie denaturacji białek — model Lumry—Eyringa /    31
  
  4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC /    35
  4.1. Podstawy analizy dekonwolucyjnej /    35
  4.2. Przejścia niezależne /    37
  4.2.1. Model niezależnych przejść dwustanowych, uwzględniający efekty ΔCp /    39
  4.2.2. Model niezależnych przejść dwustanowych, z wykluczeniem efektów ΔCp /    40
  4.2.3. Model niezależnych przejść niedwustanowych /    40
  4.3. Przejścia sekwencyjne /    41
  4.4. Pojedyncze przejście dwustanowe z dysocjacją podjednostek /    42
  
  5. Proces termicznej denaturacji albuminy w roztworach wodnych /    44
  5.1. Charakterystyka DSC termicznej przemiany pomiędzy stanem natywnym i zdenaturowanym albuminy /    44
  5.2. Specyfika termicznych przemian konformacyjnych albuminy ludzkiej i wołowej /    48
  5.3. Wpływ obecności kwasów tłuszczowych na charakter termicznego rozfałdowania albuminy /    52
  5.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy /    54
  
  6. Termiczna denaturacja albuminy surowicy w roztworach wodnych modyfikowanych wybranymi czynnikami chemicznymi /    63
  6.1. Przemiany BSA w roztworach o pH w zakresie 3,5—7,0 /    63
  6.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w roztworach wodnych etanolu /    71
  6.2.1. Białka w roztworach wodno-alkoholowych /    71
  6.2.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w obecności etanolu /    73
  6.2.3. Wiązanie etanolu do albuminy /    75
  6.2.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy w roztworach etanol-woda /    79
  
  7. Skutki ekspozycji roztworów wodnych albuminy na wybrane zakresy promieniowania elektromagnetycznego /    84
  7.1. Wpływ promieniowania o częstości radiowej na trwałość konformacji albuminy wołowej /    84
  7.2. Konformacyjna reorganizacja albuminy pod wpływem promieniowania UV /    92
  
  Podsumowanie /    105
  
  Dodatek /    109
  D I. Wiązanie kwasów tłuszczowych do albuminy /    109
  D II. Siły stabilizujące strukturę białka /    111
  D III. Wpływ środowiska na konformacyjną stabilność makromolekuły białka /    114
  D IV. Pomiary kalorymetryczne i spektrofotometryczne /    119
  D V. Analiza statystyczna wyników /    120
  
  Literatura /    121
  
  Summary /    139
  Zusammenfassung /    141
RozwińZwiń